Sein Name ist nicht gerade schmeichelhaft, und auch das Aussehen haut einen nicht vom Hocker: Der Meeres-Dickkopf ähnelt einem übergewichtigen Aal mit einem deutlich zu großen Kopf. Doch der Fisch punktet mit einer Kuriosität:
"Dieser Fisch kann in Gewässern überleben, in denen es unter null Grad kalt ist. Er besitzt ein spezielles Protein, das ihn daran hindert, in dem eisigen Wasser zu erfrieren",
sagt Matthew Blakeley, Physiker am Institut Laue-Langevin in Grenoble. Wegen seines Salzgehalts friert Meerwasser erst bei etwa minus zwei Grad Celsius. Fische jedoch haben kein Salzwasser im Körper. In bestimmten Gegenden der Arktis müsste ihnen also eigentlich das Blut in den Adern gefrieren – wie auch dem Meeres-Dickkopf, der sich ab und zu im eiskalten Labradorstrom herumtreibt. Doch zum Glück rinnt durch seine Adern ja das Frostschutz-Protein. Nur: Wie dieses im Detail funktioniert, war bislang ein Rätsel.
"Es gab in der Vergangenheit schon einiges an Forschung, und immerhin hatte man herausgefunden, welcher Teil des Proteins für die Frostschutzwirkung verantwortlich ist: Sobald sich bei Minusgraden im Blut kleine Eiskeime bilden, werden sie an diesem Abschnitt des Proteins gebunden und können nicht weiter wachsen. Aber wie das Protein die Eiskeime überhaupt erkennt und vom Wasser unterscheidet, und wie es an die Eiskeime andockt – diese Schlüsselfrage war noch offen."
Bekannt war, dass die Oberfläche des Frostschutz-Proteins gespickt ist mit wasserabweisenden Aminosäuren. Um herauszufinden, warum diese Aminosäuren ausschließlich an Eiskeime andocken, nicht aber an Wasser, durchleuchteten Blakeley und seine Kollegen das Antifrier-Molekül gleich mit zwei Methoden – mit Röntgenstrahlen und mit Neutronen. Letztere lassen den Wasserstoff sowohl im Wasser als auch im Eis besonders gut erkennen. Dabei machten sie sichtbar, dass die Eiskeime eine besondere Form besitzen – ein Sechseck mit einem Loch in der Mitte.
"Als wir uns dann das Ergebnis anschauten, war das ein regelrechter Heureka-Augenblick. Denn plötzlich erkannten wir, dass die wasserabstoßenden Aminosäuren auf der Oberfläche des Frostschutz-Proteins exakt in die Löcher der Eiskeime passen. Und das ist eine logische Erklärung dafür, wie das Protein die Eiskeime von den Wassermolekülen unterscheidet."
Ein Erkennungsmechanismus nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip: Die Aminosäuren passen genau ins Loch des Eiskeims und nageln ihn dadurch fest.
"So wie es aussieht, wird der Eiskeim, wenn er ans Protein angedockt, ein wenig verbogen. Das ist zwar nur eine kleine Veränderung der Struktur, aber sie scheint auszureichen, dass sich keine weiteren Wassermoleküle an den Eiskeim anlagern können, sodass er nicht zu einem großen Kristall wachsen kann."
Damit also wäre klar, warum dem Dickkopf der Meere im eiskalten Labradorstrom nicht das Blut in den Adern gefriert. So weit so gut, aber die Erkenntnisse könnten auch nützlich sein, meint Matthew Blakeley.
"Zum Beispiel lassen sich eingefrorene Lebensmittel mithilfe der Frostschutzproteine wirkungsvoller vor Vereisung schützen. Und in der Medizin könnte man Organe künftig länger und sicherer einfrieren, etwa vor einer Transplantation."
Und mancher Experte liebäugelt sogar mit der Idee, das Gen für das Antifrier-Protein vom Meeres-Dickkopf in andere Geschöpfe zu übertragen. Was am Ende dabei herauskommen könnte, ist allerdings noch nicht so ganz klar. Hoffentlich werden es keine Elefantenhorden in der Antarktis oder Schimpansen als Haustiere für Inuit.
"Dieser Fisch kann in Gewässern überleben, in denen es unter null Grad kalt ist. Er besitzt ein spezielles Protein, das ihn daran hindert, in dem eisigen Wasser zu erfrieren",
sagt Matthew Blakeley, Physiker am Institut Laue-Langevin in Grenoble. Wegen seines Salzgehalts friert Meerwasser erst bei etwa minus zwei Grad Celsius. Fische jedoch haben kein Salzwasser im Körper. In bestimmten Gegenden der Arktis müsste ihnen also eigentlich das Blut in den Adern gefrieren – wie auch dem Meeres-Dickkopf, der sich ab und zu im eiskalten Labradorstrom herumtreibt. Doch zum Glück rinnt durch seine Adern ja das Frostschutz-Protein. Nur: Wie dieses im Detail funktioniert, war bislang ein Rätsel.
"Es gab in der Vergangenheit schon einiges an Forschung, und immerhin hatte man herausgefunden, welcher Teil des Proteins für die Frostschutzwirkung verantwortlich ist: Sobald sich bei Minusgraden im Blut kleine Eiskeime bilden, werden sie an diesem Abschnitt des Proteins gebunden und können nicht weiter wachsen. Aber wie das Protein die Eiskeime überhaupt erkennt und vom Wasser unterscheidet, und wie es an die Eiskeime andockt – diese Schlüsselfrage war noch offen."
Bekannt war, dass die Oberfläche des Frostschutz-Proteins gespickt ist mit wasserabweisenden Aminosäuren. Um herauszufinden, warum diese Aminosäuren ausschließlich an Eiskeime andocken, nicht aber an Wasser, durchleuchteten Blakeley und seine Kollegen das Antifrier-Molekül gleich mit zwei Methoden – mit Röntgenstrahlen und mit Neutronen. Letztere lassen den Wasserstoff sowohl im Wasser als auch im Eis besonders gut erkennen. Dabei machten sie sichtbar, dass die Eiskeime eine besondere Form besitzen – ein Sechseck mit einem Loch in der Mitte.
"Als wir uns dann das Ergebnis anschauten, war das ein regelrechter Heureka-Augenblick. Denn plötzlich erkannten wir, dass die wasserabstoßenden Aminosäuren auf der Oberfläche des Frostschutz-Proteins exakt in die Löcher der Eiskeime passen. Und das ist eine logische Erklärung dafür, wie das Protein die Eiskeime von den Wassermolekülen unterscheidet."
Ein Erkennungsmechanismus nach dem Schlüssel-Schloss-Prinzip: Die Aminosäuren passen genau ins Loch des Eiskeims und nageln ihn dadurch fest.
"So wie es aussieht, wird der Eiskeim, wenn er ans Protein angedockt, ein wenig verbogen. Das ist zwar nur eine kleine Veränderung der Struktur, aber sie scheint auszureichen, dass sich keine weiteren Wassermoleküle an den Eiskeim anlagern können, sodass er nicht zu einem großen Kristall wachsen kann."
Damit also wäre klar, warum dem Dickkopf der Meere im eiskalten Labradorstrom nicht das Blut in den Adern gefriert. So weit so gut, aber die Erkenntnisse könnten auch nützlich sein, meint Matthew Blakeley.
"Zum Beispiel lassen sich eingefrorene Lebensmittel mithilfe der Frostschutzproteine wirkungsvoller vor Vereisung schützen. Und in der Medizin könnte man Organe künftig länger und sicherer einfrieren, etwa vor einer Transplantation."
Und mancher Experte liebäugelt sogar mit der Idee, das Gen für das Antifrier-Protein vom Meeres-Dickkopf in andere Geschöpfe zu übertragen. Was am Ende dabei herauskommen könnte, ist allerdings noch nicht so ganz klar. Hoffentlich werden es keine Elefantenhorden in der Antarktis oder Schimpansen als Haustiere für Inuit.